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Thématique Peptoid
Coordinateur : Dr Sophie Faure
Les recherches du groupe Peptoid se situent dans le domaine des peptidomimétiques et des foldamères. Ses travaux sont centrés sur la conception, la synthèse et l’étude des propriétés de repliement des peptoïdes (oligomères de glycine N-substituée) et autres composés apparentés (β- et α,β-peptoïdes, arylopeptoïdes). Les peptoïdes possèdent des avantages indéniables par rapport à d’autres familles d’oligoamides synthétiques, notamment en termes de facilité de synthèse et de diversité des chaînes latérales. Leur stabilité protéolytique et leur structure proche de celle des peptides est également un atout pour le développement de mimes peptidiques. Notre groupe porte un intérêt particulier au développement de stratégies de contrôle de la conformation permettant de concevoir des architectures linéaires ou cycliques spatialement bien définies.
Les outils de contrôle de la structuration développés dans le groupe, notamment les chaines latérales structurantes, permettent un « design » conformationnel fin des oligomères peptoïdes, notamment en hélice de type PolyProline I. Ces aspects fondamentaux sont complétés par la conception de structures secondaires fonctionnelles permettant de mimer des peptides/protéines pour des applications de reconnaissance moléculaire dans les domaines du Cancer, de la Douleur et de l’Antibiorésistance. Nous nous intéressons notamment à la conception de modulateurs d’interactions protéine-protéine et d’architectures biomimétiques de par leurs structures et leurs fonctions telles que des mimes de peptides antimicrobiens.
Les peptoïdes sont également utilisés comme plateformes présentatrices de ligands saccharidiques pour la reconnaissance de lectines spécifiques 
Coordinateur : Dr Sophie Faure
Les recherches du groupe Peptoid se situent dans le domaine des peptidomimétiques et des foldamères. Ses travaux sont centrés sur la conception, la synthèse et l’étude des propriétés de repliement des peptoïdes (oligomères de glycine N-substituée) et autres composés apparentés (β- et α,β-peptoïdes, arylopeptoïdes). Les peptoïdes possèdent des avantages indéniables par rapport à d’autres familles d’oligoamides synthétiques, notamment en termes de facilité de synthèse et de diversité des chaînes latérales. Leur stabilité protéolytique et leur structure proche de celle des peptides est également un atout pour le développement de mimes peptidiques. Notre groupe porte un intérêt particulier au développement de stratégies de contrôle de la conformation permettant de concevoir des architectures linéaires ou cycliques spatialement bien définies.
Les outils de contrôle de la structuration développés dans le groupe, notamment les chaines latérales structurantes, permettent un « design » conformationnel fin des oligomères peptoïdes, notamment en hélice de type PolyProline I. Ces aspects fondamentaux sont complétés par la conception de structures secondaires fonctionnelles permettant de mimer des peptides/protéines pour des applications de reconnaissance moléculaire dans les domaines du Cancer, de la Douleur et de l’Antibiorésistance. Nous nous intéressons notamment à la conception de modulateurs d’interactions protéine-protéine et d’architectures biomimétiques de par leurs structures et leurs fonctions telles que des mimes de peptides antimicrobiens.
Les peptoïdes sont également utilisés comme plateformes présentatrices de ligands saccharidiques pour la reconnaissance de lectines spécifiques
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Projets financés
ANR ArchiPep
Coordinateur du projet : Claude Taillefumier
Nouveaux édifices peptoïdes : de leur structure à leur application biologique.
Partenaires : ICCF UMR 6296 Institut de Chimie de Clermont-Ferrand
LPCNO - UMR 5215, IRSAMC Laboratoire de Physique et Chimie des Nano-Objets, INSA TOULOUSE
H2020-MSCA-IF-2014 : Pro-Membrane
Chercheur : Gaetano Angelici
Coordinateur du projet : Claude Taillefumier